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Ciencia.-Una adaptación única permite ver al tiburón ballena en aguas profundas

Un nuevo estudio revela que el fotorreceptor rodopsina de los tiburones ballena evolucionó para mejorar la vista en el entorno de aguas profundas con poca luz y baja temperatura de una manera única.

MADRID, 29 (EUROPA PRESS)

Un grupo de investigación que incluye a los profesores Mitsumasa Koyanagi y Akihisa Terakita de la Escuela de Graduados en Ciencias de la Universidad Metropolitana de Osaka ha investigado tanto la información genética como la estructura del fotorreceptor rodopsina -responsable de detectar la luz tenue- en los tiburones ballena, para investigar cómo pueden ver en la luz penumbral a profundidades extremas.

El grupo de investigación comparó a los tiburones ballena con los tiburones cebra, que se consideran su pariente más cercano, y los tiburones bambú de bandas marrones, que están en el mismo grupo: el orden orectolobiformes, comúnmente conocido como tiburones alfombra.

"Esta investigación utilizó información genética y técnicas de biología molecular para lograr resultados sorprendentes, sin dañar a los tiburones ballena ni a su biología. Nuestro enfoque de investigación es utilizar estas técnicas para proporcionar pistas que revelen los misterios de cómo viven estos organismos", explicó el profesor Koyanagi en un comunicado. "La parte hermosa es que incluso funciona para especies donde la información es limitada, como animales grandes o salvajes que son difíciles de observar o seguir en su hábitat natural".

La investigación reveló que la rodopsina de los tiburones ballena puede detectar de manera eficiente la luz azul, la longitud de onda de luz más común en las profundidades marinas, porque dos sustituciones de aminoácidos cambiaron los espectros de luz que detecta la rodopsina, haciéndola sensible a las longitudes de onda azules. Sin embargo, una de las sustituciones de aminoácidos desafía la sabiduría convencional, ya que corresponde a una mutación en una posición conocida por causar ceguera nocturna estacionaria congénita en humanos.

Los investigadores encontraron que las sustituciones de aminoácidos hacen que la rodopsina del tiburón ballena sea menos estable térmicamente, se descompone rápidamente a 37 ºC, en comparación con la rodopsina humana u otra de los tiburones sin la sustitución. Sin embargo, a temperaturas de aguas profundas, muy por debajo de los 37 ºC, la funcionalidad de la rodopsina del tiburón ballena se puede mantener, lo que sugiere que esta adaptación única evolucionó para la vida en el entorno de aguas profundas de baja temperatura y poca luz.

Sus hallazgos fueron publicados en Proceedings of the National Academy of Sciences.

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